Future Foods

1. Kurs anlegen. Sie bekommen einen sechsstelligen Code.
2. Code an die Tafel schreiben.
3. Die Gruppen öffnen die Experimentieranleitung – über den QR-Code weiter unten – und tragen den Code gleich auf der Startseite ein.
4. Experimentieren im eigenen Tempo, am Ende schickt jede Gruppe ihr Ergebnis ab.
5. Gemeinsam auswerten: Der Vergleich zeigt alle Gruppen Ihrer Klasse nebeneinander – und nur diese.

1. Muster-Gefährdungsbeurteilung prüfen und an Ihre Schule anpassen (unten zum Herunterladen).
2. Die Anleitung am Vortag einmal auf den Tablets öffnen, solange das WLAN frei ist. Beim ersten Aufruf lädt jedes Gerät rund 15 MB Videos – wenn dreißig Tablets das gleichzeitig zu Stundenbeginn tun, wartet die Klasse. Danach liegen die Videos im Gerät.
3. Geteilte Tablets zurücksetzen. Die Anleitung merkt sich Messwerte im Browser. Hatte eine andere Klasse das Gerät vorher, steht unten auf der letzten Seite „Von vorn beginnen" – einmal drücken, dann ist es leer.
4. Kurs anlegen und den Code notieren.

Zwei Tätigkeiten, zwei Beurteilungen

Der Versuch zerfällt sicherheitstechnisch in zwei Teile, die sich deutlich unterscheiden – und die getrennt zu beurteilen sind.

1. Das Reagenz herstellen. Das ist der kritische Schritt, und er findet in der Vorbereitung statt, nicht in der Stunde: Phosphorsäure 85 % ist ätzend (H314), Ethanol leicht entzündbar (H225). Für diesen Teil liegt unten ein Muster bereit.
2. Mit der Klasse messen. Hier arbeiten die Gruppen mit dem fertig verdünnten Reagenz und mit Hülsenfruchtextrakten. Deutlich harmloser – aber beurteilt werden muss es trotzdem, und zwar für Ihre Räume und Ihre Lerngruppe.

Woran Sie bei der Durchführung denken sollten

Keine fertige Beurteilung, sondern die Punkte, die bei diesem Versuch erfahrungsgemäß hineingehören:

• Schutzbrille für alle, auch beim Pipettieren der Verdünnungsreihe – da wird am häufigsten gespritzt.
• Das fertige Reagenz ist immer noch sauer und enthält Ethanol. Haut- und Augenkontakt vermeiden, nicht mit dem Mund pipettieren. Wie es einzustufen ist, hängt von Ihrer Verdünnung ab und gehört in Ihre eigene Beurteilung.
• Der Farbstoff färbt. Haut, Kleidung, Kunststoff und Küvetten – Kittel tragen, Spritzer sofort aufnehmen.
• Entsorgung festlegen. Die Ansätze sind wässrig, sauer und farbstoffhaltig. Welcher Sammelbehälter dafür zuständig ist, regelt Ihre Schule; in den Ausguss gehören sie nicht ohne diese Festlegung.
• Spülmittelreste vermeiden – aus Sicherheitssicht nebensächlich, für das Ergebnis nicht: siehe den fachlichen Hintergrund weiter unten.

Woher Sie die Beurteilung bekommen

Das Muster unten ist in DEGINTU entstanden, dem Gefahrstoff-Informations­system der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung für Schulen (Versuchs-Nr. 3139). Dort können Sie es für Ihre Schule nachbauen und anpassen – das System übernimmt die Einstufung der Stoffe und die Schutzmaßnahmen. Maßgeblich bleibt daneben die an Ihrer Schule eingeführte Fassung der RiSU, der Richtlinie zur Sicherheit im Unterricht.

• Muster-Gefährdungsbeurteilung: Herstellung des Bradford-Reagenz PDF, 2 Seiten
• Gefährdungsbeurteilung für die Versuchsdurchführung in Vorbereitung

Drei Formen, eine Farbe pro pH-Wert

Coomassie-Brillantblau G-250 ist ein Triphenylmethanfarbstoff mit zwei Sulfonatgruppen. Je nach Protonierung liegt er in drei Formen vor: kationisch und rot (Absorptionsmaximum um 470 nm), neutral und grün (um 650 nm), anionisch und blau (um 595 nm). Im stark sauren Reagenz überwiegt die rote Form – daher die bräunlich-rote Farbe der Flasche.

Die Bindung ans Protein

Trifft der Farbstoff auf Protein, lagert er sich nichtkovalent an, über zwei Arten von Wechselwirkung:

• Ionisch. Die Sulfonatgruppen des Farbstoffs finden die positiv geladenen Seitenketten – vor allem Arginin mit seiner Guanidiniumgruppe, daneben Lysin und Histidin.
• Hydrophob. Das aromatische Gerüst des Farbstoffs lagert sich an aromatische und unpolare Seitenketten an, also an Tryptophan, Tyrosin und Phenylalanin.

Im gebundenen Zustand ist die blaue anionische Form stabilisiert: Das Protein schirmt den Farbstoff gegen die Protonierung ab, die ihn sonst rot hielte. Die Lösung schlägt nach Blau um, und die Absorption bei 595 nm steigt. Genau dort wird gemessen. Die Bindung ist nach rund zwei Minuten vollständig, der Komplex etwa eine Stunde stabil – deshalb die Wartezeit vor dem Messen, und deshalb sollte eine Messreihe nicht über die Pause hinweg liegen bleiben.

Was das für die Kalibriergerade bedeutet

Das Signal hängt daran, wie viele Arginin- und Aromatenreste ein Protein anbietet – nicht an seiner Masse. Verschiedene Proteine antworten bei gleicher Einwaage deshalb unterschiedlich stark. Eine Gerade, die mit Rinderserumalbumin aufgenommen wurde, liefert folglich kein absolutes Ergebnis, sondern ein BSA-Äquivalent.

Für die Fragestellung der Stunde ist das kein Mangel, sondern genau richtig: Erbse, Linse und Bohne werden an demselben Maßstab gemessen und sind damit untereinander vergleichbar. Als Angabe „Gramm Protein pro 100 g“ ist der Wert dagegen eine Näherung. Das ist ein guter Anlass, mit der Klasse über Bezugsgrößen zu sprechen – und darüber, warum auf Verpackungen eine ganz andere Methode dahintersteckt.

Zwei Dinge, die Messreihen reihenweise ruinieren

• Spülmittelreste. Tenside stören den Test schon in kleinen Mengen – sie binden den Farbstoff selbst. Küvetten und Glasgeräte deshalb gründlich nachspülen. Wenn eine Gruppe systematisch zu hohe Blindwerte hat, ist das die erste Spur.
• Zu konzentrierte Proben. Die Eichgerade ist nicht über den ganzen Bereich linear. Proben, die kräftiger blau sind als der höchste Standard, gehören verdünnt und noch einmal gemessen, nicht extrapoliert.

Kurs anlegen

Ein Kurs ist Ihre Klasse für diese Durchführung. Es wird nichts registriert, was auf Sie oder Ihre Schülerinnen und Schüler zurückweist.

Auswertung öffnen

Sie haben schon einen Kurs? Code eintragen – die Auswertung aktualisiert sich während der Stunde von selbst.